Enzymes

schéma Enzymes

Description

Une enzyme est une protéine constituée d’acides aminés. Elle possède des capacités de catalyse, c’est-à-dire qu’elle joue le rôle d’accélérateur de réactions chimiques particulières.

 

Une réaction enzymatique se caractérise par la transformation d’un substrat en produit. L’enzyme n’est pas dégradée au cours de la réaction.

 

Les enzymes possèdent un site de reconnaissance de la molécule afin d’assurer la spécificité de la réaction. Elles sont également dotées d’un site catalytique, enfoui dans la structure de l’enzyme et constitué d’acides aminés impliqués dans la transformation chimique.

 

Les enzymes fonctionnent à des conditions physico-chimiques particulières, dont la température et le pH (milieu acide, basique ou neutre), où leur activité est optimale. La plupart des protéines sont dégradées à 41°C (n’oublions pas que les enzymes sont des protéines). Elles ne sont alors plus fonctionnelles. Par ailleurs, l’activité des enzymes peut être ralentie ou arrêtée par des inhibiteurs enzymatiques.

 

Il est possible de reconnaître une enzyme grâce à son nom, notamment grâce à la présence du suffixe « -ase », que l'on retrouve par exemple dans le terme « amylase ».

 

Toutes n’ont pas la même fonction. Il en existe différentes classes (7 au total, référencées par la Commission des Enzymes [EC]), caractérisées par la réaction enzymatique réalisée :

Les oxydo-réductases

Ces enzymes effectuent des réactions d’oxydo-réduction. Elles peuvent dégrader des radicaux libres comme la Super Oxyde Dismutase (SOD) ou en générer.

Les transférases

Elles catalysent le transfert d’un groupement chimique comme les kinases, qui ajoutent un groupement phosphate.

Les hydrolases

Elles assurent le clivage de liaisons en présence de molécules d’eau (hydrolyse). Ces liaisons peuvent impliquer des acides aminés dont la liaison peptidique est clivée par la prolyl-oligopeptidase et la papaïne.

Les glucoamylase, l’hémicellulase, l’invertase, la pectinase et la xylanase clivent les liaisons impliquées dans les glucides.

Les lyases

À la différence des hydrolases, ces enzymes clivent les liaisons avec d’autres réactions que l’hydrolyse. On peut ainsi citer les décarboxylases, qui rompent les liaisons carbone-carbone.

Les isomérases

Ces enzymes réalisent des réactions d’isomérisation, c’est-à-dire de réarrangement des groupements fonctionnels au sein d’une molécule.

Les ligases

Ces enzymes créent des liaisons entre deux molécules. C’est notamment le cas des enzymes utilisées en biologie moléculaire.

Les bienfaits

En fonction de leurs propriétés, les enzymes facilitent la digestion des glucides, des protéines ou encore des lipides.

Elles assurent également la fonction de maturation des protéines et des hormones.

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